Legame peptidico

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    Il legame peptidico è il legame ammidico che unisce due amminoacidi. Si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, generando l’unità:

    \mathrm{-CO-NH-}

    In forma schematica, la reazione di condensazione si può scrivere:

    \mathrm{R_1-COOH+H_2N-R_2 \longrightarrow R_1-CO-NH-R_2+H_2O}

    Nei sistemi biologici la formazione del legame peptidico è catalizzata dal ribosoma e avviene su amminoacidi attivati; la formula di condensazione resta una rappresentazione chimica utile del bilancio complessivo.

    Risonanza e planarità

    Il legame peptidico non si comporta come un semplice legame singolo carbonio-azoto. La coppia elettronica dell’azoto è parzialmente delocalizzata verso il carbonile:

    \mathrm{O=C-NH} \rightleftharpoons \mathrm{^{-}O-C=N^{+}H}

    Questa risonanza dà al legame \mathrm{C-N} carattere parzialmente doppio. La conseguenza strutturale è una geometria quasi planare e una rotazione limitata attorno al legame peptidico.

    Conseguenze strutturali

    ProprietàConseguenza
    Planaritàgli atomi del gruppo peptidico tendono a stare nello stesso piano
    Rotazione limitatala libertà conformazionale si concentra sugli angoli attorno al carbonio \alpha
    Polaritàil gruppo carbonile e il gruppo N-H partecipano a legami a idrogeno
    Stabilità idrolitical’idrolisi è possibile ma lenta senza catalisi acida, basica o enzimatica

    La planarità del legame peptidico è una delle ragioni per cui le proteine non sono catene completamente flessibili. Le conformazioni ammesse dipendono soprattutto dagli angoli torsionali della catena principale e dagli ingombri delle catene laterali.

    Ruolo biologico

    La ripetizione dei legami peptidici costruisce l’ossatura di peptidi e proteine. I gruppi \mathrm{C=O} e \mathrm{N-H} della catena principale formano legami a idrogeno che stabilizzano strutture secondarie come \alpha-eliche e foglietti \beta.

    Errori comuni

    • Considerare il legame peptidico una semplice giunzione flessibile: la risonanza limita la rotazione.
    • Confondere il legame peptidico con un legame a idrogeno: il primo è covalente, il secondo è un’interazione intermolecolare o intramolecolare più debole.
    • Dimenticare che l’idrolisi del legame peptidico è termodinamicamente possibile ma cineticamente lenta senza catalisi.

    Vedi anche: Amminoacidi, Biomolecole, Ammine, Acidi carbossilici.

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