Gli amminoacidi sono molecole organiche che contengono almeno un gruppo amminico e un gruppo carbossilico. Gli amminoacidi proteinogenici sono in gran parte \alpha-amminoacidi, cioè hanno il gruppo amminico legato al carbonio adiacente al carbossile:
Il gruppo R è la catena laterale e determina polarità, carica, dimensione, reattività e ruolo biologico dell’amminoacido. La glicina, con R=H, è l’unico amminoacido standard achirale; gli altri amminoacidi proteinogenici sono della serie L nella convenzione di Fischer.
Forma zwitterionica
In acqua, vicino a pH fisiologico, molti amminoacidi non sono presenti soprattutto nella forma neutra scritta come formula strutturale, ma come zwitterioni:
La molecola possiede quindi cariche formali opposte, ma carica netta complessiva che dipende dal pH. A pH basso prevalgono forme più protonate e positive; a pH alto prevalgono forme più deprotonate e negative.
Classificazione delle catene laterali
Una classificazione operativa guarda il comportamento della catena laterale in ambiente acquoso e nelle proteine.
| Classe | Esempi | Effetto tipico |
|---|---|---|
| Apolari | glicina, alanina, valina, leucina | favoriscono regioni idrofobiche |
| Polari non carichi | serina, treonina, asparagina | formano legami a idrogeno |
| Acidi | aspartato, glutammato | portano carica negativa a pH fisiologico |
| Basici | lisina, arginina, istidina | portano o possono portare carica positiva |
| Aromatici | fenilalanina, tirosina, triptofano | assorbono UV e partecipano a interazioni aromatiche |
Punto isoelettrico
Il punto isoelettrico è il pH al quale la carica netta media dell’amminoacido è nulla. Per un amminoacido senza catena laterale ionizzabile:
Per amminoacidi con catena laterale ionizzabile bisogna invece mediare i due pK_a che racchiudono la forma a carica netta zero. Questo dettaglio è cruciale per elettroforesi, solubilità e separazioni di biomolecole.
Legame peptidico
Gli amminoacidi si uniscono tramite legame peptidico, un legame ammidico tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro:
La ripetizione di legami peptidici produce peptidi e proteine. La sequenza delle catene laterali R determina struttura, interazioni, riconoscimento molecolare e funzione biologica.
Errori comuni
- Pensare che gli amminoacidi siano neutri perché la formula condensata mostra \mathrm{H_2N} e \mathrm{COOH}: in acqua spesso prevale la forma zwitterionica.
- Confondere configurazione L/D con rotazione ottica: la serie L non significa necessariamente rotazione levogira.
- Applicare la formula semplice del pI anche quando la catena laterale è ionizzabile.
- Trattare il legame peptidico come una semplice ammide liberamente rotante: la risonanza gli dà carattere parzialmente doppio e geometria planare.
Vedi anche: Biomolecole, Legame peptidico, Punto isoelettrico, Ammine, Acidi carbossilici.